Как подразделяются белки по растворимости

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО РАСТВОРИМОСТИ. СВОЙСТВА ГЛОБУЛЯРНЫХ БЕЛКОВ

Как подразделяются белки по растворимости Как подразделяются белки по растворимости Как подразделяются белки по растворимости Как подразделяются белки по растворимости

Как подразделяются белки по растворимости

Как подразделяются белки по растворимости

Классификация белков, основанная на их растворимости

Классификация белков, основанная на их растворимости, была введена в 1907–1908 гг. и используется до сих пор, особенно в клинической биохимии (таблица 1). Строго установленных границ между классами не существует. Например, четкое разграничение между альбуминами и глобулинами невозможно, если исходить только из их растворимости в воде и солевых растворах. Поэтому глобулины подразделяют на псевдоглобулины, легко растворимые в воде, и эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солей.

Таблица 1. Классификация белков, основанная на их растворимости

АльбуминыРастворимы в воде и солевых растворах. Не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот
ГлобулиныСлаборастворимы в воде, но хорошо растворимы в солевых растворах. Не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот
ПроламиныРастворимы в 70-80%-ном этаноле, но нерастворимы в воде и в абсолютном этаноле. Богаты аргинином
ГистоныРастворимы в солевых растворах
СклеропротеиныНерастворимы в воде и солевых растворах. Повышено содержание глицина, аланина и пролина

1. Белки являются амфотерными соединениями, сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот.

Различают кислые, основные и нейтральные белки.

приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным

выполнение белком свойственных ему биологических функций. 7. Процесс восстановления структуры белкапосле денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Источник

Сущность растворимости и гидратации как различных свойств белка

Сущность процесса растворимости белков. Гидратация каждой белковой молекулы при растворении белков в воде и водных растворах. Направления взаимодействия гидрофильных групп с молекулами воды. Процесс неограниченного набухания белков пищевых продуктов.

РубрикаКулинария и продукты питания
Видреферат
Языкрусский
Дата добавления10.04.2013
Размер файла19,0 K

Как подразделяются белки по растворимости

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru

Размещено на http://www.allbest.ru

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ,

МОЛОДЕЖИ И СПОРТА УКРАИНЫ

Донецкий национальный университет экономики и торговли

имени Михаила Туган-Барановского

Севастопольский экономико-технологический факультет

Кафедра общеэкономических дисциплин

по дисциплине «Технология питания»

на тему: «Сущность растворимости и гидратации как различных свойств белка»

Сущность растворимости белков

Сущность гидратации белков

Белки играют в питании человека чрезвычайно важную роль, так как они являются главной составной частью клеток всех органов и тканей организма.

Сущность растворимости белков

В результате гидратации вокруг заряженных молекул белка образуется электрозаряженный водный слой (гидратная оболочка), состоящая из молекул воды, ориентированных по отношению к молекуле белка строго определенным образом.

Чем дальше молекулы воды удалены от поверхности молекулы белка, тем беспорядочнее их расположение в растворе. Вокруг электронейтральных молекул белка гидратная оболочка не образуется.

Гидратная оболочка препятствует агрегации белковых частиц и тем самым способствует устойчивсти раствора белка. Таким образом, заряд и гидратная оболочка являются важными факторами, обусловливающими устойчивость белковых растворов.

Сущность гидратации белков

Одним из важнейших функционально-технологических свойств белков в пищевых системах является их водосвязывающая и водоудерживающая способность, которая определяется их возможностью к гидратации.

Поскольку гидрофильные группы (свободные и связанные) находятся на поверхности белковой частицы (глобулярные белки), их взаимодействие с молекулами воды может идти в двух направлениях.

Если сдвинуть pH раствора в ту или другую сторону от ИЭТ, то водосвязывающая способность системы повысится за счет адсорбции диполей воды ионизированными группами белка, что приводит к образованию вокруг белковой молекулы гидратной оболочки, которая придает устойчивость белковым растворам и препятствует ее осаждению.

В кулинарной практике часто используют пищевые кислоты (уксусную, лимонную) или сок лимона, содержащий смесь пищевых кислот, для маринования мяса. Это делается для снижения pH мяса ниже ИЭТ, что вызывает дополнительное набухание белка коллагена, приводящее к разрыхлению его структуры и повышению качества изделия после жарки. Введение в мясной фарш пищевых фосфатов в небольших количествах (0,3 % массы фарша) приводит к смещению pH в нейтральную и слабощелочную сторону, т. е. выше ИЭТ мышечных белков, что также повышает водосвязывающую способность дисперсной системы (фарша).

Добавление лимонной кислоты в процессе приготовления теста (снижение pH системы), используемого в дальнейшем для приготовления мучных кондитерских изделий из слоеного теста, способствует лучшей набухаемости белков клейковины, делая ее более эластичной (растяжимой), что улучшает структуру теста и готовых изделий. Белки пищевых продуктов по отношению к воде подразделяются на растворимые и нерастворимые. Общим для тех и других является их набухание, которое предшествует растворению, если белок растворим.

Молекулы воды проникают в погруженный в нее белок вследствие того, что цепочные молекулы белка гибкие, их звенья, изгибаясь, создают неплотную упаковку макромолекул. Молекулы воды занимают свободное пространство между частицами белка, отодвигая их друг от друга. Молекулы воды благодаря их высокой диэлектрической проницаемости взаимодействуют с полярными группами белка, что приводит к образованию на поверхности белковых частиц гидратного слоя.

Белок начинает набухать, поглощая определенное количество воды, что приводит к увеличению объема и массы белка. При увеличении количества контактируемой с белком воды вблизи гидрофильных центров образуется несколько слоев воды. Расстояние между молекулами белка увеличивается. Когда силы взаимодействия между диполями превышают такие же силы между белковыми молекулами, происходит растворение белка. Молекулы начинают отрываться и переходить в раствор.

Одни белки набухают ограниченно, тогда как другие неограниченно.

Процесс неограниченного набухания не имеет предела набухания и заканчивается растворением.

У ограниченно набухающих белков объем и масса достигают определенных значений, и последующий их контакт с водой не приводит к каким либо изменением, т. е. белок не растворяется. Ограниченное набухание, таким образом, заканчивается лишь образованием эластичного студня (геля).

Ограниченно набухают фибриллярные белки (коллаген, миозин, актин). Внедрение диполей воды в молекулу фибриллярного белка (например, коллагена) приводит к ослаблению водородных и солевых связей между полипептидными цепочками, что облегчает его деструкцию при последующей тепловой обработке.

Ограниченно набухают белки муки, крупы и бобовых культур. В муке, крупах и бобовых белки находятся в состоянии сухого бесструктурного геля (частицы высохшей протоплазмы и алейроновые зерна) и способны поглотить значительное количество воды. Для ускорения варки бобовых (фасоли, гороха) и некоторых круп (перловая, овсяная и др.) рекомендуется их замачивать в воде в течение определенного времени. При замачивании происходит увеличение массы продуктов за счет набухания белков, которые превращаются в более или менее обводненные гели. Вода при этом связывается продуктом адсорбционно и осмотически. Структура продукта разрыхляется и продолжительность последующей тепловой обработки (варки) значительно сокращается.

При замесе теста белки муки поглощают и удерживают около 200 % воды (к массе белка), что способствует образованию клейковины, формирующей структуру теста и в конечном счете качество мучных изделий (пирожков, ватрушек, булочек, пирожных и др.).

Следует отметить, что некоторые вещества (например, сахар, жир и др.) понижают степень набухания белков (например, белков муки при введении их в тесто).

Целенаправленное изменение связывания воды белоксодержащими пищевыми продуктами позволяет регулировать такие показатели, как выход готовых изделий, уровень потерь воды и питательных веществ при тепловой кулинарной обработке, органолептические показатели качества продукции и т. д.

растворимость гидратация белок набухание

Белки являются важнейшим компонентом пищевых продуктов, определяя их биологическую ценность, а также структуру многих продуктов. Пищевые продукты различаются не только по количественному содержанию белков, но и по их качественному составу и функционально-технологическим свойствам. Знание последних позволяет вести технологический процесс производства продукции общественного

питания в заданном направлении, используя для этого различные способы кулинарной обработки пищевых продуктов.

Функционально-технологические свойства белков обусловлены особенностями аминокислотного состава и конформацией белковой

Размещено на www.allbest.

Подобные документы

Состав говяжьего мяса. Группы белков мышечной и соединительной ткани по их растворимости. Описание процесса фракционирования смеси белков на индивидуальные белки. Их количественное определение в мясе спектрофотометрическим методом Варбурга-Христиана.

лабораторная работа [202,5 K], добавлен 19.03.2015

Изучение свойств и структуры белков как сложных азотосодержащих соединений. Денатурация белка и определение его содержания в пищевых продуктах. Аминокислотный состав белков и суточная потребность в белках у человека. Значение белков в питании организма.

реферат [31,3 K], добавлен 30.05.2014

Изменения при приготовлении отделочных полуфабрикатов. Гидратация и дегидратация белков. Денатурация белков. Желированные сладкие блюда. Технология приготовления и требования к желированным и сладким блюдам. Технологический процесс приготовления пищи.

курсовая работа [348,6 K], добавлен 03.11.2008

Классификация белков в зависимости от их строения и свойств. Характеристика биологических функций белков. Основные условия денатурации белков. Электропроводность молока, изменение его состава при нагревании. Процесс сычужного свертывания молока.

контрольная работа [268,6 K], добавлен 14.06.2014

Денатурация белков: сущность процесса, изменение свойств белка, виды денатурации. Углеводов, входящие в состав клеточных стенок растительных продуктов, при воздействии тепловой обработки. Антоцианы, их изменения при кулинарной обработке плодов и овощей.

контрольная работа [24,2 K], добавлен 21.05.2014

Обеспечение производства продуктов питания в ассортименте. Рациональное использование пищевых продуктов каждым человеком. Физиологическая потребность организма во всех пищевых веществах и энергии. Соотношение белков, жиров и углеводов в рационе человека.

реферат [26,4 K], добавлен 18.12.2010

Химический состав пищевых веществ: свойства воды, макро- и микроэлементов, моно-, олиго- и полисахаридов, жиров, липидов, белков и небелковых азотистых веществ, органических кислот и витаминов. Химический состав и пищевая ценность продуктов питания.

контрольная работа [66,3 K], добавлен 21.12.2010

Источник

Растворимости все белки делятся на следующие

группы растворимые в ЙОе _ альбумины;

» растворимые в солевых растворах — глобулины;

растворимые в щелочах — глютелины.

Постепени сложности белки делятся на протеины(простыебелки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды(сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:

первичная — последовательное соединение аминокис­лотныхостатков в полипептидной цепи;

вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

третичная — свертывание полипептидной цепи в гло- булу;

четвертичная — объединение нескольких частиц с тре­тичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислот­ными и аминогруппами, в результате чего они амфотер- н ы, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют ще­лочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) чис- положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка Белки в этой точке электронейтральны, а их вяз- Изо Ь » Р аство Р имость наименьшие. Для большинства белков

^ктрическая точка лежит в слабокислой среде, и^ а1 *6олее важными технологическими свойства- Рацц 6Лков являются: гидратация (набухание в воде), денату-

‘ способность образовывать пены, деструкция и др. Нэ зый таг ^ ия u дегидратация белков. Гидратацией ное ает ед способность белков прочно связывать значитель- > л Ичество влаги.

мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогг^

картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запекац ка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.). «

гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупени^ каши с молоком и др.);

бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков д^ тигается при их определенном соотношении, например:

5 частей мяса + 10 частей картофеля;

5 частей молока + 10 частей овощей;

5 частей рыбы + 10 частей овощей;

2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т. д.

Усвояемость белков зависит от их физико-химически*

свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо пере- ва риваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.), Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся ве­щества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли).

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говяди­на, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% ами­нокислот, из растительных — 60—80%.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и проти­рание их улучшает усвояемость белков, особенно раститель­ного происхождения. Однако при избыточном нагревании со­держание НАК может уменьшиться. Так, при длительной теп­ловой обработке в ряде продуктов снижается количество до с » тупного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усе»‘ яемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемьгх смолоко* Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу пр^’ варительно замачивать для сокращения времени варки и Д 0 ‘ бавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ » коэффициент эффективности белка, ЧУБ — чистая утилиз 2 ция белка и др.), которые рассматривает физиология питан 1

Химическая природа и строение белков. Белки —’ природные полимеры, состоящие из остатков сотен и TblC

глот, соединенных пептидной связью. От набора ами­и ихпорядка в полипептидных цепях зависят инди- fI ° K «aj№Hbie свойства белков.

Г Р^ П » растворимые в воде — альбумины;

^ растворимые в солевых растворах — глобулины;

* растворимые в спирте — проламины;

* растворимые в щелочах — глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей.

Различают четыре структуры организации белка: « первичная — последовательное соединение аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи;

* вторичная — закручивание полипептидных целей в спирали;

* третичная — свертывание полипептидной цепи в гло­булу; •

» четвертичная — объединение нескольких частиц с тре­тичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислот­ными и аминогруппами, в результате чего они амфотер- Ны > т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют ще­лочные свойства, и частицы их приобретают положительные за Ряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

Ло При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) чис- „„.положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка Ко Нак °во. Белки в этой точке электронейтральны, а их вяз­ ь и Растворимость наименьшие. Для большинства белков лектричеекая точка лежит в слабокислой среде. Uj, и более важнымитехнологическими свойства- Рац 6ЛКов являются: гидратация (набухание в воде), денату-

» Л ‘ способность образовывать пены, деструкция и др. Ha;ibt ^Ро-тация и дегидратация белков. Гидратацией «ое ает ся способность белков прочно связывать значитель- Ячество влаги.

мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогоы

картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запекац ка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.). ‘

гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеHitkt> каши с молоком и др.); ‘

бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков д тигается при их определенном соотношении, например:

5 частей мяса + 10 частей картофеля;

5 частей молока + 10 частей овощей;

5 частей рыбы + 10 частей овощей;

2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т. д. Усвояемость белков зависит от их физико-химических

свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо пере­вариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.), Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся ве­щества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли).

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говяди­на, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% ами­нокислот, из растительных — 60—80%.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и проти­рание их улучшает усвояемость белков, особенно раститель­ного происхождения. Однако при избыточном нагревании со­держание НАК может уменьшиться. Так, при длительной теп­ловой обработке в ряде продуктов снижается количество Д° с » тупного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвО’ яемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молокоЛ Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу пр е Д’ варительно замачивать для сокращения времени варки и Д° бавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ » коэффициент эффективности белка, ЧУБ — чистая утили 33 ция белка и др.), которые рассматривает физиология питан*

э-ми» 0 их порядкав полипептидных цепях зависят инди- цокисл ^ свойства белков.

грУ п ^ растворимые в воде — альбумины;

» растворимые в солевых растворах — глобулины; « растворимые в спирте — проламины;

растворимые в щелочах — глютелины. По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей.

Различают четыре структуры организации белка: « первичная — последовательное соединение аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи;

» вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

» третичная — свертывание полипептидной цепи в гло­булу;

» четвертичная — объединение нескольких частиц с тре­тичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислот­ными и аминогруппами, в результате чего они амфотер- НЬ1 > т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют ще­лочные свойства, и частицы их приобретают положительные за Ряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

ц ри определенном рН среды (изоэлектрическая точка) чис- положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка „J^K’JBO. Белки в этой точке электронейтральны, а их вяз-

Изо Ь И Р аство Р имость наименьшие. Для большинства белков

-лектрическая точка лежит в слабокислой среде. Atи ^ аи более важными технологическими свойства- Рац елков являются: гидратация (набухание в воде), денату-

» я ‘ способность образовывать пены, деструкция и др. На Ратпация и дегидратация белков. Гидратацией «ое Г^я способность белков прочно связывать значитель- Г) личеетво влаги.

мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творого^

картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запекац ка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др|

гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупенц^ каши с молоком и др.);

бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков д^ тигается при их определенном соотношении, например:

5 частей мяса +10 частей картофеля;

5 частей молока + 10 частей овощей;

5 частей рыбы + 10 частей овощей;

2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т. д.

Усвояемость белков зависит от их физико-химически*

свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо пере- вариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.), Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся ве­щества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли).

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говяди­на, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% ами­нокислот, из растительных — 60—80%.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и проти­рание их улучшает усвояемость белков, особенно раститель­ного происхождения. Однако при избыточном нагревании со­держание НАК может уменьшиться. Так, при длительной теп­ловой обработке в ряде продуктов снижается количество дос­тупного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усе»‘ яемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемьгх с молоко* Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу пр^’ варительно замачивать для сокращения времени варки и Л 0 ‘ бавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ » коэффициент эффективности белка, ЧУБ — чистая утилиз 2 ция белка и др.), которые рассматривает физиология питан’

Химическая природа и строение белков. Белки — природные полимеры, состоящие из остатков сотен и ТЬ ‘ С

пооцессы, формирующие качество кулинарной продукции 55

ислот, соединенных пептидной связью. От набора ами- оТ и их порядка в полипептидных цепях зависят инди- ***** свойства белков.

ЭИД ^По ф°Р ме молекулы все белки можно разделить на ттярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по г е близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна.

Источник

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *